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胰蛋白酶EDTA溶液0.05和0.25濃度均有銷售

胰蛋白酶-EDTA溶液胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的一種，EC 3.4.4.4，是從牛、羊、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶。在脊椎動物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是胰蛋白酶的前體胰蛋白酶原被合成后，作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性醉強的蛋白酶，在決定蛋白質的氨基酸排列中，它成為*的工具。

胰蛋白酶-EDTA溶液(0.05%:0.02%,含酚紅)
胰蛋白酶-EDTA溶液(0.05%:0.02%)
胰蛋白酶-EDTA溶液(0.25%:0.02%,含酚紅)
胰蛋白酶-EDTA溶液(0.25%:0.02%)

 胰蛋白酶是從牛、豬、羊的胰臟提取，純化獲得的結晶，再制成的凍干制劑。易溶于水，不溶于三lv甲烷、乙醇、乙mi等有機溶劑。在pH1.8時，短時間煮沸幾乎不失活；在堿溶液中加熱則變性沉淀，Ca2+有保護和激活作用，胰蛋白酶的等電點為pH10.1。

牛胰蛋白酶原有229個氨基酸組成，含6對二硫鍵，其氨基酸排列順序和晶體結構已被闡明。在腸激酶活自身催化下，酶原的N末端賴氨酸與異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解，釋放出來纈-天-天-天-天-賴6肽，生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個，分子量23800 [2]  ，活性部位的絲氨酸殘基是*的絲氨酸蛋白酶。

豬胰蛋白酶的化學結構與牛胰蛋白酶十分相似，在氨基酸殘基排列順序中，只有41個氨基酸殘基不同，但分子構型有很大區別。沉降系數S20W為2.77S，pI=10.8，熱穩定性較牛胰蛋白酶穩定，Ca2+對酶的保護作用不及牛羊的明顯，無螯合Ca2+的中心部位。有6對二硫鍵，斷裂1~2個鍵，均不至于破壞酶分子的完整結構而保護了酶的活性。酶的活力分別相當于牛的72%及羊的61%。羊胰蛋白酶與牛、豬的相似，但其活力略高于牛和豬的。

胰蛋白酶專一作用有堿性氨基酸精氨酸及賴氨酸羧基所組成的肽鍵。酶本身很容易自溶，由原先的β-胰蛋白酶酶轉化為α-胰蛋白酶，再進一步降解為擬胰蛋白酶，乃至碎片，活力也逐步下降而喪失。

除存在于脊椎動物外，還存在于蠶、海盤車、蝲姑、放線菌等范圍廣泛的生物體中。另外與高等動物的血液凝固和炎癥等有關的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學結構和特異性等方面與胰蛋白酶具有密切的關系，可以認為這些酶是從共同的祖先酶在進化過程中分化而來的。胰糜蛋白酶與彈性蛋白酶在結構和催化機制方面也具有密切關系，但其特異性則*不同。 

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